目的 探讨来自鼠伤寒沙门氏菌的小分子热休克蛋白AgsA过量表达对大肠杆菌(E.coli)抗热性的影响。方法 将重组质粒pET21a-agsA转化到E.coli BL21(DE3)感受态细胞中，表达AgsA蛋白，并对其进行纯化。分别以乙醇脱氢酶和过氧化氢酶作为底物，检测AgsA蛋白的分子伴侣活性。将过量表达AgsA的E.coli在不同温度下处理，检测AgsA对E.coli的热保护作用。结果 重组质粒pET21a-agsA转化到E.coli BL21(DE3)感受态细胞之后，诱导目的蛋白表达，经纯化，获得高纯度的AgsA蛋白。该蛋白可以在体外阻止乙醇脱氢酶和过氧化氢酶在高温条件下发生的聚集。体内过量表达AgsA蛋白可以显著提高大肠杆菌的抗热性。结论 AgsA蛋白通过其分子伴侣活性阻止大肠杆菌体内蛋白在高温下发生的聚集，从而提高大肠杆菌在高温环境下的生存率。