旨在鉴定牛IgG Fc受体Ⅱ（boFcγRⅡ）上的IgG1 Fc线性结合表位，解析IgG-Fcγ相互作用的分子基础。构建稳定表达boFcγRⅡ转染细胞，在COS-7细胞表面表达boFcγRⅡ分子，利用NS0细胞分泌表达boFcγRⅡ胞外区，以镍亲和层析从小鼠腹水中纯化boFcγRⅡ重组蛋白。设计合成boFcγRⅡ膜远端胞外域（EC2）多肽，与IgG-free牛血清白蛋白（BSA）偶联，以Dot-blot检测牛IgG1与偶联多肽的结合能力，进一步对IgG结合多肽进行截短和突变分析，鉴定Fc结合表位及其关键氨基酸残基；通过竞争ELISA和玫瑰花环抑制试验测定Fc结合多肽对牛IgG1结合的抑制作用。结果显示，boFcγRⅡ分子在COS-7转染细胞表面稳定表达，其IgG1-RBC玫瑰花环形成率达90%左右；可溶性boFcγRⅡ重组蛋白特异结合牛IgG1。¹²²FYQDRKSKIF¹³¹为boFcγRⅡ特异结合牛IgG1的最短多肽，为boFcγRⅡ的Fc线性结合表位，位于受体EC2结构域C-C′环；以Ala分别替换线性表位Phe¹²²、Tyr¹²³、Arg¹²⁶、Lys¹²⁷、Ser¹²⁸、Lys¹²⁹或Phe¹³¹残基均导致该Fc结合表位多肽丧失结合牛IgG的活性，表明这些残基为boFcγRⅡFc线性结合表位的关键氨基酸。Fc结合表位多肽显著抑制牛IgG1与可溶性boFcγRⅡ重组蛋白的结合，其半数抑制浓度(IC₅₀)为20.05μmol/L;并有效抑制牛IgG1致敏红细胞在boFcγRⅡ转染细胞的玫瑰花环形成，其IC₅₀为80.15μmol/L。结果表明，boFcγRⅡ存在Fc结合的线性结合表位，该表位多肽具有调节细胞表面boFcγRⅡ与牛IgG1相互作用的能力，为深入理解boFcγRⅡ-IgG相互作用奠定了基础。