本文通过荧光光谱、酶解和分子对接等技术研究了单宁酸（TA）与人血清白蛋白（HSA）之间的仿生作用力和分子动力学模拟。结果表明，TA与HSA的相互作用是一个典型的两阶段反应：快反应阶段（RRS）和慢反应阶段（SRS）。在25℃时，结合常数分别为3.16×10～5 L·mol^-1和3.55×10～8 L·mol^-1。荧光光谱表明TA对HSA的猝灭机理是静态猝灭效应，且疏水力在TA与HSA相互作用过程中起着重要作用。基于F?rster非辐射能量转移理论，确定TA的结合位点位于亚结构域A的疏水区域，TA与人血清白蛋白Trp212之间的距离分别为2.21 nm（RRS）和1.97 nm （SRS）。疏水探针和酶解实验证实TA与HSA之间的相互作用分为两个独立的过程，包括快速反应中的瞬时识别并耦合及慢速反应中的再匹配。本研究验证了TA与HSA的相互作用力，并阐明其反应过程，为植物多酚与蛋白质互作模式的研究提供了参考依据。