利用大肠杆菌(Escherichiacoli)表达类胶原蛋白Scl2，并通过Split-GFP系统建立一种简便、快速且可定量检测Scl2的方法。结果表明，Scl2在大肠杆菌(Escherichiacoli)BL21(DE3)中成功表达，并通过His亲和标签纯化得到较高纯度的Scl2。圆二色光谱和差示扫描量热仪分析发现，Scl2的二级结构和热稳定性与动物源Ⅰ型胶原蛋白相似，并且GFP11的融合对其几乎没有影响。GFP1-10和Scl2-GFP11结合的前20 h的结合速度较高，达到最大相对荧光强度需要约70 h。当两者结合1 h时，Scl2-GFP11蛋白质量浓度与相对荧光强度之间能够形成较好的线性关系，相关系数R2为0.999 5，重复性良好。本研究利用Split-GFP系统建立了体外检测并定量分析Scl2的方法，为下一步高通量筛选研究提供了快速、简便的工具。