联合利用荧光光谱法、圆二色谱法和计算机模拟技术研究了两种结构相似的黄酮化合物异鼠李素、花旗松素与人血清白蛋白（HSA）的相互作用，测定其结合性质、结合位点、结合模式以及对HSA构象的影响。荧光光谱表明异鼠李素、花旗松素与HSA形成了稳定的复合物，结合常数达到105 L·mol^-1，氢键与疏水作用力是结合的主要作用力。位点竞争实验与分子对接显示HSA IIA亚域的site I位点是异鼠李素和花旗松素的主要结合位点。同步荧光、圆二色谱、表面疏水性实验以及分子动力学模拟表明，异鼠李素、花旗松素与HSA的作用使得HSA构象发生变化，多肽骨架部分伸展。